2 장에서 논의했듯이, 원자들은 마치 반경(반데르발스 반경)이 일정한 단단한 구체인 것처럼 행동을합니다. 두 개의 원자가 겹치지 않아야 한다는 것은 폴리 펩타이드 사슬에서 가능한 결합 각도를 크게 제한한다 (그림 3-3). 이 제약과 다른 입체적인 상호 작용은 원자 (또는 컨 포말 링클)의 가능한 3 차원 배열을 심각하게 제한합니다. 그럼에도 불구하고, 단백질과 같은 길고 유연한 사슬은 여전히 많은 방법으로 접힐 수 있습니다.

그러나 단백질 사슬의 접힘은 사슬의 한 부분과 다른 부분 사이에 형성되는 많은 다른 비 결합 결합에 의해 더욱 제한됩니다. 이들 비공유성 결합들은 아미노산 측쇄의 원자뿐만 아니라 폴리 펩타이드 백본의 원자들이 관여한다. 약한 결합의 3 개의 typee이 있다 : 2 장 (54 쪽 참조)에서 설명한 바와 같이, 수소 결합, 정전기 어트랙션, 그리고 van der waals 인력이다.  이들 비공유 결합은 개별적으로는 생물학적 분자를 생성하는 공유 결합보다 30 ~ 300 배 더 약하다. 그러나 병렬로 작용하는 많은 약한 결합은 폴리펩티드 사슬의 두 영역을 서로 단단하게 결합시킬 수 있습니다. 이러한 방식으로, 다수의 그러한 비공유 결합의 강도가 각 접힌 모양의 안정성을 결정합니다 (그림 3-4).

네 번째 약한 힘은 또한 단백질의 모양을 결정하는데 중심적인 역할을합니다. 2 장에서 설명한 바와 같이 특정 아미노산의 비극성 측쇄를 포함한 소수성 분자는 물 분자의 수소 결합 네트워크에 대한 파괴적인 효과를 최소화하기 위해 수성 환경에서 같이 결합하는 경향이있다 (54 쪽 및 패널 2 -2, pp. 108-109). 따라서 모든 단백질의 접힘을 좌우하는 중요한 요소 중 하나는 그것의 극성 및 비극성 아미노산의 분포입니다. 페닐알라닌, 류신, 발린 및 트립토판과 같은 아미노산에 속하는 단백질의 비극성 (소수성) 측쇄는 분자의 내부에 모여있는 경향이 있습니다 (소수성 오일 방울이 물에서 합쳐져 하나의 큰 방울을 형성하는 것처럼) . 이를 통해 셀 내부에서 그들을 둘러싼 물과의 접촉을 피할 수 있습니다. 대조적으로, 아르기닌, 글루타민 및 히스티딘에 속하는 것과 같은 극성 그룹은 물 및 다른 극성 분자와 수소 결합을 형성 할 수 있도록 분자 바깥쪽에 배열하는 경향이 있습니다 (그림 3-5). 단백질 내에 묻혀있는 극성 아미노산은 일반적으로 다른 극성 아미노산 또는 폴리펩티드 백본에 수소 결합되어 있습니다.

알파 헬릭스와 베타 시트는 일반적인 접힘 패턴입니다.

다양한 단백질 분자의 3 차원 구조를 비교하면, 각 단백질의 전체적인 형태는 독특하지만, 두 개의 규칙적인 접힘 패턴이 자주 부분적으로 발견됩니다. 그들의. 머리카락과 비단섬유를 연구 한 결과 두 가지 패턴이 모두 50 년 전에 발견되었습니다. 발견 된 첫 번째 접힘 패턴은 알파 나선이라고 불리며, 머리카락, 손톱 및 뿔과 같은 피부와 유도체에 풍부하게 함유되어있 알파 케라틴인 단백질에서 발견되었습니다. 일피 나선 구조가 발견 된 지 1 년 만에 베타 시트라고 불리는 두 번째 접힌 구조가 실크의 주성분 인 단백질 fibroin에서 발견되었습니다. 이 두 패턴은 아미노산의 측쇄를 포함하지 않고 폴리 펩타이드 백본의 N-H와 C = O 그룹 사이의 수소 결합으로 인해 일반적으로 많이 발생합니다. 따라서 많은 아미노산 서열이 이들을 형성 할 수 있습니다. 각각의 경우에, 단백질 사슬은 규칙적이고 반복적 인 형태를 취합니다. 그림 3-7은 단백질의 리본 모델에서 이들 두 가지 형태를 나타내는 데 사용되는 약어와 함께이 두 가지 형태를 보여줍니다.

다른 단백질들에서, 알파 나선은 서로 감싸서 코일 - 코일 (coiled-coil)로 알려진 안정적인 구조를 형성합니다. 이 구조는 2 개의 (또는 어떤 경우에는 3 개의) 알파 나선의 한쪽에 대부분의 비극성 (소수성) 측쇄가 있을 때 형성 될 수 있으므로 이들 측쇄가 안쪽을 향하게하여 서로 꼬일 수 있습니다 (그림 3-9) . 긴 막대 모양의 코일 형 코일은 많은 길쭉한 단백질에 대한 구조적 틀을 제공합니다. 예를 들어 피부 각질과 피부의 부속 기관들을 강화시키는 세포 내 섬유를 형성하는 알파- 케라틴과 근육 수축을 담당하는 미오신 분자가 있습니다.

생물 학자들은 단백질의 구조를 4 가지 수준으로 구별합니다. 아미노산 서열은 1 차 구조로서 알려져 있다. 알파 나선과 베타 시트를 형성하는 폴리펩티드 사슬의 부분들은 단백질의 2 차 구조를 구성합니다. 폴리펩티드 사슬의 완전한 3 차원 배열은 때로는 3 차 구조라고 불리고, 특정 프로테인 분자가 하나 이상의 폴리펩티드 사슬의 복합체로서 형성되면, 그 전체 구조는 4 차 구조라고 표기 된다.

많은 단백질 분자가 길고 섬유 모양을 가지고 있음

우리가 지금까지 논의한 단백질의 대부분은 폴리 펩타이드 사슬이 불규칙한 표면을 가진 공처럼 콤팩트 한 형태로 접히는 구형 단백질이다. 효소는 구형 단백질 인 경향이있다. 비록 많은 단백질이 크고 복잡하고, 여러 개의 서브 유닛을 가지고 있지만, 대부분 둥근 모양을하고있다 (그림 3-23 참조). 대조적으로, 어떤 단백질들은 각 개별 단백질 분자가 길이가 길어야 세포 내에서 역할을 한다. 이들 단백질은 일반적으로 비교적 단순하고 길다란 3 차원 구조를 가지며 일반적으로 섬유질 단백질이라고 불린다.

세포 내 섬유 단백질의 하나의 큰 계열은 알파 헬릭스를 공부할 때 설명한 알파– 케라틴과 그와 유사한 것들로 구성됩니다. 케라틴 필라멘트는 매우 안정적이며 머리카락, 뿔, 손톱과 같은 수명이 긴 구조물의 주성분입니다. .알파 케라틴 분자는 두 개의 동일한 서브 유닛의 이량 체로 각 서브 유닛의 긴 알파나선이 코일 –코일을 형성합니다 (그림 3-9 참조). 코일 – 코일 영역은 각각의 말단에 결합 부위를 갖고 있는 구형 도메인이 붙어 있다. 이것은 이 종류의 단백질이 세포의 내부 구조 골격을 만드는 cㅛtoskeleton의 중요한 구성 요소 인 밧줄과 같은 중간 필라멘트로 조립할 수 있게 합니다 (그림 16-19 참조).

콜라겐은 동물 조직에서 가장 풍부한 단백질입니다. 콜라겐 분자는 3 개의 긴 폴 펩타이드 사슬로 이루어져 있으며 각각 3 번째 위치마다 비극성 아미노산 글리신이 들어 있습니다. 이 규칙 구조는 체인이 서로를 감아 서 긴 규칙적인 삼중 나선을 생성 할 수있게합니다 (그림 3-27A). 많은 콜라겐 분자는 서로 겹쳐서 배열되고 끝과 끝이 서로 연결되어 긴 겹침 배열을 만들어 결합 조직에 인장 강도를 주는 매우 강한 콜라겐 섬유를 생성합니다 (19 장에서 설명).

공유결합은 가끔 세포외 단백질을 안정화 시킨다

많은 단백질 분자가 세포질 막 외부에 부착되거나 세포 외 기질의 일부로 분비됩니다. 이러한 모든 단백질은 세포 외 조건에 직접 노출됩니다. 구조 유지를 돕기 위해 이러한 단백질의 폴리펩티드 사슬은 종종 공유 결합으로 안정화됩니다. 이러한 결합은 동일한 단백질의 두 아미노산을 함께 묶거나 다중 서브 유닛 단백질에서 다른 폴리 펩타이드 사슬을 연결할 수 있습니다. 단백질의 가장 보편적 인 교차 결합은 공유 결합인 S-S 결합이다. 이 디설파이드 결합 (S-S 결합이라고도 함)은 세포가 새로 합성 된 단백질을 분비하고자할 때 형성됩니다. 12 장에서 설명했듯이, 그 형성은 접힌 단백질에서 인접한 시스테인 측쇄의 2 개 –SH 그룹을 연결하는 효소에 의해 소포체에서 촉진된다 (그림 3-28)

단백질 분자는 종종 큰 구조체의 조립을위한 서브 유닛 역할을한다. 단백질 분자가 고리 또는 필라멘트를 형성하기 위해 결합하는 원리는 세포에서 효소 복합체, 리보솜, 단백질 필라멘트, 바이러스 및 멤브레인 등과 같은 훨씬 더 큰 초거대분자 구조를 생성하도록 작동한다. 이 거대한 물체는  거대하고 공유 결합 된 하나의 분자로만 만들어지지 않습니다. 대신 그들은 최종 구조의 서브 유닛으로 작용하는 많은 별도로 제조 된 분자의 비공유 조립체에 의해 형성된다. 더 큰 구조를 만들기 위해 더 작은 서브 유닛을 사용하면 몇 가지 이점이 있습니다. l. 하나 또는 몇 개의 작은 하위 단위 반복으로 구축 된 커다란 구조는 적은 양의 유전 정보 만 필요로합니다. 2. 서브 유닛은 상대적으로 낮은 에너지의 다중 결합을 통해 결합되기 때문에 조립 및 분해를 쉽게 제어 할 수있다. 3. 못된 서브유닛을 제거하기 위해 정정 메커니즘이 조립 과정에서 작동 할 수 있기 때문에 구조물의 변형 과정에서 발생하는 오류는 쉽게 피할 수 있다

세포의 많은 구조는 자기 조립이 가능합니다 세포에서 거대 분자의 복잡한 어셈블리를 형성하는 데 필요한 정보는 서브 유닛 자체에 포함되어야합니다. 왜냐하면 정제 된 서브 유닛은 적절한 조건에서 최종 구조물로 자발적으로 조립할 수 있기 때문입니다. 첫 번째 자가조립되는 것으로 보여진  큰 고분자 응집체는 담배 모자이크 바이 러스 (TMV)였다. 이 바이러스는 나선형 RNA 코어 주위에 단백질이  원통형으로 배열 된 긴 막대입니다 (그림 3-32). 나선형 RNA와 단백질 서브 유닛이 용액에서 함께 혼합되면 재조립되어 완전히 활성인 바이러스 입자를 형성합니다. 조립 과정은 예기치 않게 복잡하며 성장하는 바이러스 외피에 추가되는 중간체 역할을하는 단백질의 이중 고리 형성을 포함합니다.

복잡한 생물학적 구조의 형성을 보조하는 조립 요소

종종 비공유 결합에 의해 결합 된 모든 세포 구조가 자기 조립되지는 않습니다. 예를 들어, 미토콘드리아 (mitochondrion), 섬모 (cilium) 또는 근육 세포의 근원 섬유 (myofibril)는  그 구성 성분이 되는 거대 분자가 녹아 있는  용액으로부터 자발적으로 형성 될 수 없다. 이러한 경우 어셈블리 정보의 일부는 주형의 기능을 수행하는 특수한 효소 및 기타 단백질에 의해 제공되며, 그 단백질은 조립을 유도하지만 최종 조립 구조에는 들어 있지 않습니다. 상대적으로 단순한 구조물조차도 조립에 필요한 성분이 부족할 수 있습니다. 예를 들어, 특정 세균 바이러스의 형성에서 단일 단백질 서브 유닛의 많은 복사본으로 구성된 머리 부분은 제2의 단백질로 구성된 임시 지지대에 조립됩니다. 제2의 단백질은 최종 바이러스 입자에 없기 때문에 머리 구조가 해체된다면 후에는 자발적으로 재구성 할 수 없습니다. 다른 예는 정상적인 조립 과정에서 단백질 분해 절단이 필수적이고 돌이킬 수없는 단계에서 알 수 있다. 이것은 구조 단백질 콜라겐과 호르몬 인슐린을 포함한 일부 작은 단백질 어셈블리에서도 마찬가지입니다 (그림 3-35). 이러한 비교적 단순한 예들로부터, 미토콘드리아 또는 섬모처럼 복잡한 구조의 조립은 수많은 다른 세포 구성 요소에 의해 부여 된 시간적 및 공간적 순서가 관여한다는 것이 확실해 보입니다.

모든 단백질은 다른 분자와 결합합니다.

다른 분자와의 단백질 분자의 물리적 상호 작용은 그 단백질의 생물학적 특성을 결정합니다. 따라서, 항체는 바이러스 또는 박테리아에 부착되어 분해를 표시하고, 효소 헥 소키 네이 스는 포도당과 ATP를 결합하여 이들 사이의 반응을 촉매하고, 액틴 분자는 서로 결합하여 액틴 필라멘트로 조립됩니다. 사실 모든 단백질은 다른 분자에 달라 붙거나 결합합니다. 어떤 경우에는이 결합이 매우 강합니다. 어떤 것들은 약하고 수명이 짧습니다. 그러나 이러한 결합은 항상 큰 특이성을 보여줍니다. 각 단백질 분자는 대개 만나는 수천 가지 유형 중에서 단지 하나 또는 몇 개의 분자와 결합 할 수 있다는 의미입니다. 단백질이 결합하는 물질 (이온, 소분자 또는 다른 단백질과 같은 거대 분자 든)은 그 단백질의 리간드 라 불립니다 (라틴어 인 ligare에서 "바인딩"을 의미 함).

단백질이 선택적으로 리간드에 높은 친 화성으로 결합 할 수 있는 능력은 수소 결합, 정전기 어트랙션 및 반 데르 발스 (van der Waals)의 약한 비공유 결합의 형성과 유리한 소수성 상호 작용에 달려있다 (패널 2-3 참조). , pp. fl0-lff). 각각의 개별적인 결합이 약하기 때문에, 이들 결합이 동시에 형성 될 때만 효과적인 결합이 일어납니다. 이러한 결합은 리간드 분자의 표면 윤곽이 단백질에 매우 밀착되어 장갑처럼 손이 맞는 경우에만 가능합니다 (그림 3-36).

효소는 강력하고 특이적인 촉매입니다

많은 단백질은 다른 분자에 결합함으로써 간단하게 기능을 수행 할 수 있습니다. 예를 들어, 액틴 분자는 다른 액틴 분자와 연결돠기만 하면 액틴 필라멘트를 형성한다. 그러나, 리간드 결합이 기능에 필요한 첫 단계 일 뿐인 다른 단백질이 있습니다. 이것은 enzyrnes라고 불리는 크고 매우 중요한 단백질 군의 경우입니다. 2 장에서 설명한 것처럼, 효소는 세포에서 공유 결합을 만들고 파괴하는 모든 화학적 변형을 결정하는 놀라운 분자입니다. 그들은 하나 이상의 리간드 (기질이라고 함)에 결합하여 화학적으로 변형 된 하나 이상의 제품으로 변환하는 것을 놀라운 속도로 반복합니다. 효소는 변화하지 않고 종종 100 만 배 이상으로 반응 속도를 낼 수 있다 즉 세포가 조절 된 방식으로 공유 결합을 만들거나 파괴 할 수 있게 하는 촉매 역할을 합니다. 세포를 생성하고 유지시켜 생명을 가능하게하는 것이 바로 효소에 의한 조직화 된 화학 반응 세트의 촉매 작용이다.

기질 바인딩은 효소 촉매 작용의 첫 번째 단계입니다.

화학 반응 (효소)을 촉매하는 단백질의 경우 각 기질 분자가 단백질에 결합하는 것이 필수적인 초기 단계입니다. 가장 단순한 경우에 효소를 E, 기질을 S, 생성믈을 P 라고 표기하면 기본 반응 경로는 E + S --> ES --> EP --> E + P 가 된다.이 반응경로로부터 단일 효소 분자가 주어진 시간 내에 처리 할 수있는 기질의 양에는 한계가있다는 것을 알 수 있다. 또한 기질 농도의 증가는 생성믈이 형성되는 속도를 최대 값까지 증가시킵니다 (그림 3-45). 이 지점에서 효소 분자는 기질로 포화되고 반응 속도 (Vmax)는 효소가 기질 분자를 얼마나 빨리 처리 할 수 있는지에 달려있다.  이 최대 속도를 엔 자임 농도로 나눈 값은 turnover(회전) 수라고. 회전율 수는 1 내지 10,000의 회전 수는 알려져있지만 종종 효소 분자 당 초당 처리 된 약 1000 개의 기질 분자이다.

효소를 특성을 규명하기 위해 자주 사용되는 또 다른 반응 속도 매개 변수는 최대 속도 반(0.5Vmax)로 반응을 진행시킬 수있는 기질의 농도 인 Km 이다(그림3-45 참조). 낮은 Km값은 낮은 농도의 기질에서 효소가 최대 촉매 속도에 도달한다는 것을 의미하며 일반적으로 효소가 기질에 매우 단단히 결합하는 반면 높은 Km 값은 약한 결합에 해당 함을 나타냅니다. 이 방법으로 효소를 특성을 규명하는 데 사용 된 방법은 패널 3-3 (162-163 페이지)에 설명되어있다.

효소는 전이 상태를 선택적으로 안정화시켜 반응 속도를 향상시킵니다.

효소는 어떤 합성 촉매보다 훨씬 높은 화학 반응 속도를 달성합니다. 이러한 효율성에는 여러 가지 이유가 있습니다. 첫째, 효소는 촉매 자리에서 기질 분자의 국소적 농도를 증가시키고 진행될 반응을위한 올바른 방향으로 모든 적절한 원자를 잡아둔다. 그러나 더 중요한 것은 결합 에너지의 일부가 촉매 작용에 직접적으로 기여한다는 것입니다. 기질 분자는 반응의 궁극적 인 생성물을 형성하기 전에  기하학적 구조와 전자 분포가 변형 된 일련의 중간 상태(전이상태)를 통과해야합니다. 가장 불안정한 전이 상태를 얻기 위해 필요한 자유 에너지는 반응에 대한 반응 에너지라고 불리며, 반응 속도의 주요 결정 요인입니다. 효소는 안정한 형태보다 전이 상태에 기질에 대해 훨씬 높은 친 화성을 갖는다. 이 단단한 결합은 전이 상태의 에너지를 크게 낮추기 때문에 효소는 필요한 활성화 에너지를 낮추어 특정 반응을 크게 가속화합니다 (그림 3-46).

의도적으로 효소처럼 작용하는 항체를 생산함으로써 전이 상태를 안정화하면 반응 속도가 크게 증가 할 수 있음을 입증 할 수 있습니다. 예를 들어 단백질에서 두 개의 인접한 아미노산을 결합하는 펩타이드 결합과 유사한 아미드 결합의 가수 분해를 생각해보십시오. 수용액에서 아미드 결합은 그림 3-47A에 표시된 메커니즘에 의해 매우 천천히 가수 분해됩니다. 중간의 중간체 또는 전이 상태에서, 카보 닐 탄소는 사면체의 모서리에 배열 된 4 개의 원자에 결합된다. 이 매우 불안정한 사면체 중간체와 유사한 안정한 유사체에 단단히 결합하는 단일 클론 항체를 생성시킴으로써 효소와 같은 기능을하는 항체를 얻을 수 있습니다 (그림 3-47F_). 이 촉매 항체는 사면체 중간체에 결합하여 안정화되기 때문에 아마이드 결합 가수 분해의 자연 발생률이 10,000 배 이상 증가합니다.

효소가 어떻게 작용하는지 lysozyme 이 보여준다

효소가 화학 반응을 촉매하는 방법을 보여주기 위해 계란 흰자, 타액, 눈물 및 기타 분비물에서 천연 항생제 역할을하는 효소을 조사합니다. Lysozyme은 박테리아의 세포벽에있는 다당류 사슬의 절단을 촉매합니다. 박테리아 세포가 삼투압에 의해 압력을 받고 있기 때문에 적은 수의 다당류 쇄를 절단하면 세포벽이 파열되고 세포가 파열됩니다. Lysozl'rne은 비교적 작고 안정한 단백질이며 대량으로 쉽게 분리 할 수 있습니다. 이러한 이유 때문에, 그것은 집중적으로 연구되어 왔으며, X 선 결정학 (X-Ray Crystallography)에 의해 원자 구조로 구조가 완성 된 최초의 효소였다.

라이소자임이 촉매 작용을하는 반응은 가수 분해입니다. 다당류 사슬에서 인접한 두 개의 당 그룹 사이의 단일 결합에 물 분자를 추가함으로써 결합이 끊어집니다 (그림 2-19 참조). 절단 된 다당 체인의 자유 에너지가 손상되지 않은 체인의 자유 에너지보다 낮기 때문에 반응은 에너지 적으로 유리합니다. 그러나, 순수 다당류는 여러해 동안 가수 분해되지 않고 검출 될 수있다. 이것은 2 장에서 논의 된 것처럼 반응에 에너지 장벽이 있기 때문이다 (그림 2-46 참조). 충돌하는 물 분자는 폴리 사카 라이드 분자가 특정 형태 (전이 상태)로 왜곡 된 경우에만 결합을 끊을 수 있습니다.이 상태에서 결합 주위의 원자는 변형 된 기하학적 구조와 전자 분포를 갖습니다. 이 왜곡이 일어나야 때문에 무작위 충돌은 반응을 일으키기 위해 매우 큰 활성화 에너지를 공급해야합니다. 실온의 수용액에서 충돌 에너지는 활성화 에너지를 거의 초과하지 않습니다. 결과적으로 가수 분해는 매우 천천히 일어난다.

단단히 결합 된 작은 분자는 단백질에 추가 기능을 추가합니다.

다른 기능을 수행하는 아미노산의 사슬로서 단백질의 다양성을 강조했지만, 아미노산 자체만으로는 충분하지 않은 경우가 많이 있습니다. 인간이 손의 기능을 향상시키고 확장시키는 도구를 사용하는 것처럼, 단백질은 종종 아미노산만으로는 어렵거나 불가능한 기능을 수행하기 위해 작은 비 단백질 분자를 사용합니다. 따라서, 망막의 광 수용체 세포에 의해 만들어지는 신호 수용체 단백질 인 로돕신은 그 자체에 들어있는 작은 분자인 레티날에 의해 빛을 검출한다 (그림 3-53A). 망막은 빛의 광자를 흡수 할 때 레티날의 모양을 변화시키고,이 변화로 인해 단백질은 일련의 효소 반응을 일으켜 결국 전기 신호가 뇌로 전달되도록합니다. 비 단백질 부분을 함유 한 단백질의 다른 예는 헤모글로빈이다 (그림 3-22 참조). 헤모글로빈의 분자는 네 개의 헴 그룹, 즉 하나의 중심 철 원자를 가진 고리 모양의 분자를 가지고있다 (그림 3-538). Heme은 헤모글로빈 (및 혈액)에 붉은 색을 줍니다. 철 원자를 통해 산소 가스에 가역적으로 결합함으로써, 헴은 헤모글로빈이 폐의 산소를 흡수하여 조직에서 방출되도록합니다. 때로는 이들 작은 분자가 단백질에 공유 결합 및 영구적으로 부착되어 단백질 분자 자체의 필수 부분이되기도합니다. 우리는 10 장에서 단백질이 종종 공유 결합 된 지질 분자를 통해 세포막에 고정되어 있음을 볼 것이다. 그리고 세포 외 표면에 노출 된 막 단백질과뿐 아니라 세포외로 분비되는 단백질들이 종종 당과 올리고당의 공유 결합에 의해 변형됩니다. 효소는 종종 자신의 촉매 작용을 돕는 활성 부위와 밀접하게 연관된 작은 분자 또는 금속 원자를 갖는다. 카르복시 펩 티다 제 (예 : 폴리 펩타이드 사슬을 절단하는 효소)는 활성 부위에 단단히 결합 된 아연 이온을 갖고 있습니다. 카르복시 펩 티다 제에 의한 펩타이드 결합의 절단 동안, 아연 이온은 기질 원자 중 하나와 일시적인 결합을 형성하여 가수 분해 반응을 돕는다. 다른 효소에서는 작은 유기 분자가 비슷한 역할을 합니다. 이러한 유기 분자는 종종 보조효소 (coenzymes)라고 불린다. 하나의 분자에서 다른 분자로 카르 복실 레이트 기 (-COO-)를 전달하는 효소에서 발견되는 바이오틴 (biotin)이 그 예이다 (그림 2-63 참조). Biotin은 전달 될 -COO- 그룹에 일시적인 공유 결합을 형성함으로써 이러한 반응에 참여하며 단백질을 만드는 데 사용되는 아미노산보다이 기능에 더 적합합니다. 그것은 인간에 의해 합성 될 수 없기 때문에 우리의 식단에서 소량으로 공급되어야하므로, 바이오틴은 비타민입니다. 다른 많은 보조 효소가 비타민으로부터 생산됩니다 (표 3-2). 비타민은 단백질의 필수 구성 요소 인 다른 종류의 작은 분자를 만들기 위해 필요합니다. 예를 들어 비타민 A는 rhodopsin의 빛에 민감한 부분 인 레티날을 만들기 위해식이 요법에서 필요합니다.